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{{distinguish|二硫化物}}
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{{noteTA
|G1=LS
|1=zh-cn:二硫键; zh-tw:雙硫鍵; zh-hk:雙硫鍵;
|2=zh-cn:烫发; zh-tw:燙髮; zh-hk:電髮;
}}

'''雙硫鍵'''在[[化學]]上是一條從結合[[硫醇]]而衍生的單[[共價鍵]]。它又稱為'''二硫鍵'''或'''雙硫橋'''，大部分用於[[生物化學]]的範疇。其正式名稱應為'''過硫化物'''，但卻甚少使用。與[[過氧化物]]（R-O-O-R）相似，它的整體連結是R-S-S-R。雙硫鍵一般都是從[[巯基]]的[[氧化]]形成：

:<math>\mbox{R-SH} + \mbox{R-SH} \rightarrow \mbox{R-S-S-R} + \mbox{2H}^{\mbox{+}} + \mbox{2e}^{\mbox{-}}</math>

三個[[硫]][[原子]]按序列連結有時被稱為'''三硫鍵'''，但其實只是兩個雙硫鍵。雙硫鍵在橡膠的[[硫化]]有著重要的地位。[[File:disulfide-bond.png|thumb|500px|center|雙硫鍵]]

== 蛋白質 ==
雙硫鍵在一些[[蛋白質]]的摺疊及穩定性佔有重要的地位，而這些蛋白質多是分泌在[[細胞]]外的環境。由於大部份細胞的區間都是[[還原]]環境，這令在[[细胞质基质]]中的雙硫鍵十分不穩定（但亦有例外）。

[[File:Cystine-skeletal.png|thumb|right|250px|[[胱氨酸]]是由兩個[[半胱氨酸]]以雙硫鍵連合而組成。]]
[[File:Disulfide Bridges (SCHEMATIC) V.1.svg|thumb|right|250px|雙硫鍵.]]

蛋白質的雙硫鍵是在[[半胱氨酸]][[殘基]]的[[硫醇]]之間形成。其他含有[[硫]]的[[胺基酸]]——[[蛋氨酸]]就不能形成雙硫鍵。一條雙硫鍵一般是將半胱氨酸的簡寫用連結符號來表示，例如「Cys26-Cys84雙硫鍵」，或簡化為「26-84雙硫鍵」，或更簡單的「C26-C84」，當中已暗示了雙硫鍵而不須明言。蛋白質雙硫鍵的原型是雙胺基酸肽的[[胱氨酸]]，它是以雙硫鍵將兩個半胱氨酸結合組成。雙硫鍵結構是以它在<math>C^{\beta}-S^{\gamma}-S^{\gamma}-C^{\beta}</math>原子之間的<math>\chi_{ss}</math>[[兩面角]]來描述，而一般都是接近±90°。

雙硫鍵從以下方式穩定摺疊後的蛋白質：
# 它將蛋白質的兩部份緊握，使蛋白質形成摺疊的形狀。另一種說法則是它降低非摺疊形狀的蛋白質的[[熵]]，使其不穩定。
# 它會成為摺疊後蛋白質的[[疏水性|疏水]]核心，亦即局部的疏水殘基會凝聚在雙硫鍵的周邊，透過疏水性的相互作用而緊扣在一起。
# 與1及2有關的，它會與蛋白質鏈的兩段連結，增加蛋白質殘基的局部有效濃度，並降低[[水]]分子的局部有效濃度。因為水分子會攻擊[[氨基]]之間的[[氫鍵]]及打破[[二級結構]]，雙硫鍵就可以穩定在附近的二級結構。例如，有研究顯示[[肽]]的不同部份在分隔後沒有結構，但在建立雙硫鍵後就有著穩定的二級結構及[[三級結構]]。 

蛋白質的雙硫鍵是由[[硫醇雙硫交換]]反應來形成。''disulfide species''是指[[半胱氨酸]]在雙硫連接蛋白質中的特定配對，一般會以括號來表示，例如「(26-84, 58-110)disulfide species」。''disulfide ensemble''則是一組有著相同編號雙硫鍵的disulfide species．並以1S ensemble、2S ensemble等來分別表示有一條、兩條等雙硫鍵的disulfide ensemble。因此，(26-84) disulfide species屬於1S ensemble，而(26-84, 58-110) species則屬於2S ensemble。而沒有雙硫鍵的species就會以R來表示，代表完全還原的意思。在一般的情況下，雙硫鍵的重新現置是比形成新雙硫鍵或是它們的還原來得要快。所以，在ensemble中的disulfide species比在 ensemble之間更快獲得平衡。

蛋白質的原始形式一般是一個單一的disulfide species，而有些蛋白質在功能上會轉變雙硫鍵的狀態，例如[[硫氧還蛋白]]。在多於兩個半胱氨酸的蛋白質中，可以生成非原始的雙硫鍵，而這些蛋白質差不多都是沒有摺疊的。當半胱氨酸的數量增加時，非原始的蛋白質會以幾何級數增加。從n個半胱氨酸生成p條雙硫鍵的方法的數量可以由以下方程式獲得：

:<math>
\frac{n!}{p! \ (n - 2p)! \ 2^{p}}
</math>

例如8個半胱氨酸的蛋白質（如[[核糖核酸酶A]]）有著105種不同的four-disulfide species，只有一個是原始的disulfide species。[[異構酶]]可以催化disulfide species之間的轉變，加速形成原始的disulfide species。

有著原始雙硫鍵的Disulfide species是以des及方括號來表示。例如des[40-95] disulfide species就有著除了40及95的半胱氨酸外的所有雙硫鍵。缺乏一條原始雙硫鍵的Disulfide species多是摺疊的，尤其是當它暴露於在已摺疊及原始的蛋白質中的溶劑。

== 原核生物 ==
雙硫鍵在[[細菌]]中負責重要的保護作用，當細菌暴露於[[氧化反應]]時，雙硫鍵可以作為可逆的開關，將[[蛋白質]]開啟或關閉。若沒有雙硫鍵的保護作用，低濃度的[[過氧化氫]]就能嚴重地破壞細菌的[[DNA]]及殺死細菌。

== 真核生物 ==
在[[真核生物]][[細胞]]中，雙硫鍵一般是在[[粗面內質網]]內生成，而非[[原生質]]。這是因[[內質網]]的[[氧化]]環境及原生質的[[還原]]環境（參考[[穀胱甘肽]]）。所以雙硫鍵多會在分泌的[[蛋白質]]、溶酶蛋白質及膜蛋白質的外漿區域中找到。

但是亦有例外的情況。在原生質的蛋白質附近出現的[[半胱氨酸]]殘基會成為氧化感應器，當細胞的還原潛能轉弱時，它們氧化及觸發細胞反應。[[牛痘]][[病毒]]亦會產生有著多個雙硫鍵的原生質蛋白質及[[肽]]，雖然原因不明，它們有著保護的效力抵抗細胞間的蛋白質加水分解。

雙硫鍵亦會在多種[[哺乳動物]]的[[精子]][[染色質]]內的[[精蛋白]]之間產生。

== 毛髮 ==
[[頭髮|毛髮]]是一種生物聚合體，乾重量超過90%是由[[角質素]]的[[蛋白質]]造成。在正常情況下，[[人類]]毛髮約有10%的[[水|水份]]，相當影響毛髮的機械特性。毛髮蛋白質是由雙硫鍵經[[半胱氨酸]]連在一起。這個連結非常堅韌，在[[古埃及]][[墓穴]]內就曾發現接近完整的毛髮。毛髮的不同部位亦有不同的半胱氨酸水平，造成較硬或較軟的髮質。建立或破壞雙硫鍵可以用來控制波浪或捲曲的髮型。[[燙髮]]的基礎原理就是破壞及重造雙硫鍵。

二硫键属共价键，某些蛋白质肽链中含有一些半胱氨酸残基, 这种氨基酸残基可形成二硫键, 二硫键可在同一条肽链内或不同肽链之间形成，这种共价键比上述非共价键的强度大,是头发强度的决定因素，其存在的数量对头发的物理化学性能影响很大。烫发过程其实就是二硫键的破坏与重建。

== 有機化學 ==
'''京克二硫化物分裂'''是一個[[有機反應]]，將一個[[二硫化物]]轉變為[[硫鹵化物]]（R-S-X），當中X是[[溴]]（Br）或[[氯]]（Cl）。<ref><span style="font-size:smaller;">Zincke, Ber. '''44''', 770 (1911); Zincke and Farr, Ann. '''391''', 63 (1912)</span></ref>例如將二硫化鄰硝基苯（di-o-nitrophenyl disulfide）轉為氯化鄰硝基苯基硫（o-nitrophenylsulphur chloride）<ref>{{Cite journal | author = Max. H Hubacher | journal = Organic Syntheses | volume = 2 | pages = 455 | year = 1943 | title = o-Nitrophenylsulphur Chloride | url = http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV2P0455.pdf | access-date = 2006-11-28 | archive-date = 2009-09-26 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090926083555/http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV2P0455.pdf | dead-url = no }}</ref>，及其他相關反應等。<ref>{{Cite journal | journal = Organic Syntheses | volume = 9 | pages = 662 | year = 1998 | author = Daniel S Reno | coauthors = Richard J Pariza | title = Phenyl Vinyl Sulfide | url = http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV9P0662.pdf | access-date = 2006-11-28 | archive-date = 2009-09-26 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090926083558/http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV9P0662.pdf | dead-url = no }}</ref><ref>{{Cite journal | journal = Organic Syntheses | volume = 5 | pages = 709 | year = 1973 | author = Irwin B Douglass | coauthors = Richard V Nortan | title = Methanesulfinyl Chloride | url = http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV5P0709.pdf | access-date = 2006-11-28 | archive-date = 2009-09-26 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090926083551/http://www.orgsynth.org/orgsyn/pdfs/CV5P0709.pdf | dead-url = no }}</ref>

== 參考 ==
* {{Cite journal | author = Sela M and Lifson S | year = 1959 | title = On the Reformation of Disulfide Bridges in Proteins | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 36 | pages = 471-478}}
* {{Cite journal | author = Stark GR | year = 1977 | title = Cleavage at cysteine after cyanylation | journal = Methods in Enzymology | volume = 11 | pages = 238-255}}
* {{Cite journal | author = Thornton JM | year = 1981 | title = Disulphide Bridges in Globular Proteins | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 151 | pages = 261-287}}
* {{Cite journal | author = Thannhauser TW, Konishi Y and Scheraga HA | year = 1984 | title = Sensitive Quantitative Analysis of Disulfide Bonds in Polypeptides and Proteins | journal = Analytical Biochemistry | volume = 138 | pages = 181-188}}
* {{Cite journal | author = Wu J and Watson JT | year = 1998 | title = Optimization of the Cleavage Reaction for Cyanylated Cysteinyl Proteins for Eficient and Simplified Mas Mapping | journal = Analytical Biochemistry | volume = 258 | pages = 268-276}}
* {{Cite journal | author = Futami J, Tada H, Seno M, Ishikami S and Yamada H | year = 2000 | title = Stabilization of Human RNase 1 by Introduction of a Disulfide Bond between Residues 4 and 118 | journal = J. Biochem | volume = 128 | pages = 245-250}}
* {{Cite journal | author = Kadokura H, Katzen F, Beckwith J | title = Protein disulfide bond formation in prokaryotes | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2003_72/page/111 | journal = Annu Rev Biochem | year = 2003 | volume = 72 | pages = 111-35 | id = PMID 12524212}}
* {{Cite journal | author = Ellgaard L, Ruddock LW | title = The human protein disulphide isomerase family: substrate interactions and functional properties | journal = EMBO Rep. | volume = 6 | issue = 1 | pages = 28-32 | id = PMID 15643448|date=Jan 2005}}

== 註釋 ==
<references />

== 外部連結 ==
* [https://www.organic-chemistry.org/synthesis/S1S/disulfides.shtm 二硫醚的合成] {{Wayback|url=https://www.organic-chemistry.org/synthesis/S1S/disulfides.shtm |date=20190609023244 }}{{en}}
* [https://web.archive.org/web/20101001135039/http://www.madsci.org/posts/archives/may98/892764277.Ch.r.html 双硫键与染发]{{en}}

{{官能团}}
{{蛋白质一级结构}}

[[Category:二硫化物]]
[[Category:蛋白質結構]]
[[Category:翻译后修饰]]
[[Category:硫]]