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'''聚脯氨酸螺旋'''是由重复的[[脯氨酸]]残基构成的一种[[蛋白质]][[二级结构]]。<ref>{{Cite journal|last1=Adzhubei|first1=Alexei A.|last2=Sternberg|first2=Michael J.E.|last3=Makarov|first3=Alexander A.|date=2013|title=Polyproline-II Helix in Proteins: Structure and Function|journal=Journal of Molecular Biology|volume=425|issue=12|pages=2100–2132|doi=10.1016/j.jmb.2013.03.018|pmid=23507311|issn=0022-2836}}</ref> 当连续的残基与主链的[[二面角]]（φ,ψ）都大约为（-75°, 150°），并且它们的[[肽键]]是''[[顺反异构|反式]]''构型时，就会形成左旋的'''聚脯氨酸II型螺旋'''（'''PPII'''，'''聚-脯II'''）。除了脯氨酸以外的其他氨基酸的蛋白质和多肽中也常见这种PPII构象。同样地，当连续的残基与主链的[[二面角]]（φ,ψ）都大约为（-75°, 160°）并且它们的[[肽键]]是''[[顺反异构|顺式]]''构型时，就会形成更紧密的左旋的'''聚脯氨酸I型螺旋'''（'''PPI'''，'''聚-脯I'''）。在二十种常见的天然[[氨基酸]]中，只有[[脯氨酸]]的[[肽键]]倾向于形成''顺式''异构体，特别是X-脯肽键；在大部分其他肽键中，空间和电子因素都强烈地倾向于''反式''异构体。但是，如果将[[脯氨酸]]替换为另一种''N''-取代氨基酸（如[[甘氨酸甲酯]])，那么这种[[肽键]]也倾向于采用''顺式''异构体。

==聚脯氨酸II型螺旋==

[[Image:poly Pro II topview.png|left|thumb|200px|聚-脯II型二十残基螺旋的顶视图，显示了三重对称性。]]

[[Image:poly Pro II sideview.png|thumb|200px|right|聚-脯II型螺旋的侧视图，显示了它的开放性，没有内部氢键。]]

聚-脯II型螺旋结构由大约为（-75°, 150°）的主链[[二面角]]（φ,ψ）和''反式''[[肽]]键这两个特征确定。具有''反式''异构体的多肽螺旋的每个残基的旋转角Ω由下式给出

:<math> 3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left[ \left(\phi + \psi \right)/2 \right] </math>

将聚-脯II型（φ,ψ）二面角代入这个方程，得到Ω = -120°，即PPII型螺旋是一个左手性螺旋（因为Ω是负数），每个转动有三个残基（360°/120° = 3）。每个残基的升高约为3.1 Å。这种结构与主要由脯氨酸、[[羟脯氨酸]]和[[甘氨酸]]组成的纤维蛋白[[胶原]]的结构有点相似。PPII型螺旋被[[SH3结构域]]特异性地结合；这种结合对许多[[蛋白质-蛋白质相互作用]]甚至对单个蛋白质的结构域之间的相互作用都很重要。

PPII型螺旋相对开放，没有内部[[氢键]]，与更常见的[[α-螺旋]]、[[310螺旋|3<sub>10</sub>螺旋]]、[[π螺旋]]和[[β螺旋]]等螺旋[[二级结构]]不同。酰胺氮和氧原子之间的距离太远（约3.8 Å），而且方向不合适，无法形成氢键。另外，这些原子在脯氨酸中都是H-键''受体''；由于环状侧链，没有H-键供体。

除了[[脯氨酸]]以外的其他氨基酸，它们与主链的[[二面角]]（φ,ψ）为（-75°, 150°）的情况在蛋白质中也经常被观察到。<ref>{{Cite journal|last1=Adzhubei|first1=Alexei A.|last2=Sternberg|first2=Michael J.E.|date=1993|title=Left-handed Polyproline II Helices Commonly Occur in Globular Proteins|journal=Journal of Molecular Biology|volume=229|issue=2|pages=472–493|doi=10.1006/jmbi.1993.1047|pmid=8429558|issn=0022-2836}}</ref> [[Ramachandran图]]在PPII区域高度聚集，与位于（-135°, 135°）附近的[[β-折叠]]区域密集程度相当。例如，PPII主链二面角经常出现在[[转角]]中，最常见的是在II型β-转角的第一个残基中。PPII主链二面角的“镜像”角度（75°, -150°）很少见，除非是由[[手性 (化学)|无手性]]的氨基酸[[甘氨酸]]组成的聚合物。在聚甘氨酸中，聚-脯II型螺旋的类似物被称为'''聚-甘II型螺旋'''。''Hypogastrura harveyi''的抗冻蛋白等蛋白质由富含甘氨酸的聚-甘II型螺旋束组成。<ref>{{Cite journal|last1=Davies|first1=Peter L.|last2=Graham|first2=Laurie A.|date=2005-10-21|title=Glycine-Rich Antifreeze Proteins from Snow Fleas|journal=Science|language=en|volume=310|issue=5747|pages=461|doi=10.1126/science.1115145|issn=0036-8075|pmid=16239469}}</ref> 这种独特的蛋白质，其三维结构已知，<ref>{{Cite journal|last1=Pentelute|first1=Brad L.|last2=Gates|first2=Zachary P.|last3=Tereshko|first3=Valentina|last4=Dashnau|first4=Jennifer L.|last5=Vanderkooi|first5=Jane M.|last6=Kossiakoff|first6=Anthony A.|last7=Kent|first7=Stephen B. H.|date=2008-07-01|title=X-ray Structure of Snow Flea Antifreeze Protein Determined by Racemic Crystallization of Synthetic Protein Enantiomers|journal=Journal of the American Chemical Society|volume=130|issue=30|pages=9695–9701|doi=10.1021/ja8013538|issn=0002-7863|pmc=2719301|pmid=18598029}}</ref>具有独特的NMR光谱，并且通过二聚化和28个Cα-H··O=C氢键稳定。PPII型螺旋在[[跨膜蛋白]]中不常见，而且这种二级结构在自然条件下不会穿过[[脂质]]膜。2018年，德国的研究人员构建并实验观察了由特别设计的[[人工肽]]形成的第一个跨膜PPII型螺旋。<ref>{{Cite journal|last1=Kubyshkin|first1=Vladimir|last2=Grage|first2=Stephan L.|last3=Ulrich|first3=Anne S.|last4=Budisa|first4=Nediljko|date=2018|title=Transmembrane Polyproline Helix|journal=The Journal of Physical Chemistry Letters|volume=9|issue=9|pages=2170–2174|language=en|doi=10.1021/acs.jpclett.8b00829|pmid=29638132}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Kubyshkin|first1=Vladimir|last2=Grage|first2=Stephan L.|last3=Ulrich|first3=Anne S.|last4=Budisa|first4=Nediljko|date=2019|title=Bilayer thickness determines the alignment of model polyproline helices in lipid membranes|journal=Physical Chemistry Chemical Physics|volume=21|issue=40|pages=22396–22408|language=en|doi=10.1039/c9cp02996f|pmid=31577299|bibcode=2019PCCP…2122396K|doi-access=free}}</ref>

==聚脯氨酸I型螺旋==

[[Image:poly Pro I topview.png|thumb|200px|聚-脯I型二十残基螺旋的顶视图，显示了它每个转动的残基数不是整数。|alt=|left]]

[[Image:poly Pro I sideview.png|thumb|200px|聚-脯I型螺旋的侧视图，显示了它更紧凑的结构。|alt=]]

聚-脯I型螺旋中的[[肽键]]为''顺式''构型，因此PPI型螺旋的结构比PPII型螺旋更密集。它也比PPII构象更罕见，因为酰胺键的''顺式''异构体能量比''反式''异构体高。它的典型二面角（-75°, 160°）接近但不完全相同于PPII型螺旋的二面角。然而，PPI型螺旋是一个''右手性''螺旋，而且更紧密，每个转动大约有3.3个残基（而不是3）。PPI型螺旋每个残基的升高也更小，大约为1.9 Å。同样地，在聚-脯I型螺旋中没有内部氢键，一方面是因为缺少H-键供体原子，另一方面是因为酰胺氮和氧原子距离太远（大约又是3.8 Å）并且方向不正确。

==结构性质==

传统上，PPII被认为相对刚性，并被用作结构生物学中的“分子尺” ，例如用来校准[[荧光共振能量转移]]效率测量。然而，后续的实验和理论研究对这种将聚脯氨酸视为“刚性棒”的观点提出了质疑。<ref>S. Doose, H. Neuweiler, H. Barsch, and M. Sauer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 104, 17400 (2007)</ref><ref>M. Moradi, V. Babin, C. Roland, T. A. Darden, and C. Sagui, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106, 20746 (2009)</ref> 使用太赫兹光谱和密度泛函理论计算的进一步研究表明多-脯实际上比最初想象的要灵活得多。<ref>M. T. Ruggiero, J. Sibik, J. A. Zeitler, and T. M. Korter, Agnew. Chemie. Int. Ed. 55, 6877 (2016)</ref> PPII和PPI型螺旋之间的转换很慢，因为''顺反''异构化的活化能很高（''E''<sub>a</sub> ≈ 20 kcal/mol）；然而，这种转换可以由称为[[脯氨酸异构酶]]或PPIase的异构酶催化。PPII和PPI型螺旋之间的转换涉及整个肽链沿着''顺反''肽键异构化。基于[[离子迁移率谱学]]的研究揭示了这一过程中存在一组确定的中间体。<ref>{{Cite journal|last1=El-Baba|first1=Tarick J.|last2=Fuller|first2=Daniel R.|last3=hales|first3=David A.|last4=Russel|first4=David H.|last5=Clemmer|first5=David E.|date=2019|title=Solvent Mediation of Peptide Conformations: Polyproline Structures in Water, Methanol, Ethanol, and 1-Propanol as Determined by Ion Mobility Spectrometry-Mass Spectrometry|journal=Journal of the American Society for Mass Spectrometry|volume=30|issue=1|pages=77–84|language=en|doi=10.1007/s13361-018-2034-7|pmid=30069641|pmc=6503664|bibcode=2019JASMS…30…77E}}</ref>

== 参考文献 ==

{{reflist}}{{Protein secondary structure}}

[[Category:蛋白质二级结构]]