查看“︁米-门二氏动力学”︁的源代码

{{NoteTA
|G1=LS|G2=Math
|1=zh-cn:底物;zh-tw:受質;
}}
[[Image:Michaelis-Menten.png|thumb|250px|米氏方程]]
'''米-门二氏动力学'''（{{lang-en|Michaelis-Menten kinetics}}），又称'''米氏动力学'''，以德国生物化学家{{link-en|莱昂诺尔·米夏埃利斯|Leonor Michaelis}}和加拿大医师{{link-en|莫德·门滕|Maud Menten}}的名字命名，是[[酶動力學]]中一个极为重要的方程，可以描述多种'''非变异构酶'''动力学现象，其表示式为<ref>Leonor Michaelis, Maud Menten (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung, Biochem. Z. 49:333-369.</ref>：
<br /><math>V_{0} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]} </math>

==方程与推导==
以下米氏方程的推导是由{{link-en|乔治·爱德华·布里格斯|George Edward Briggs}}和[[约翰·伯顿·桑德森·霍尔丹]]在1925年提出的<ref>G. E. Briggs and J. B. S. Haldane (1925) A note on the kinetics of enzyme action, Biochem. J., 19, 339-339.</ref>：

假设有下图所示的[[酶促反应]]

<math>
 E + S
  \begin{matrix}
    k_1 \\
    \longrightarrow \\
    \longleftarrow  \\
    k_{-1}
  \end{matrix}
 ES
  \begin{matrix}
    k_2 \\
    \longrightarrow\\
    \ 
  \end{matrix}
 E + P
</math>

假设此酶促反应不可逆，反应产物不和[[酶]]结合；k2<k-1, E+S⇌ES 之间的平衡迅速建立达到[[平衡态]]（Steady-state），也就是[[受質]]和酶的化合物（ES）的浓度不变；建立平衡态所消耗的受質的量很小，可以忽略。这样有以下关系：

<math>\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - k_{-1}[ES] - k_2[ES] = 0</math>

<math>[ES] = \frac{k_1[E][S]}{k_{-1} + k_2}</math>

米氏常数Km的定义为：

<math>K_M = \frac{k_{-1} + k_2}{k_1}</math>

原式可简化为：

<math>[ES] = \frac{[E][S]}{K_M}</math>  (1)

总的酶的浓度[E<sub>0</sub>]等于自由酶[E]与酶-受質化合物[ES]的和，则有以下关系：

<math>[E_0] = [E] + [ES]</math>

<math>[E] = [E_0] - [ES]</math>  (2)

将（2）式代入（1）：

<math>[ES] = \frac{([E_0] - [ES]) [S]}{K_M}</math>

整理得:

<math>[ES] \frac{K_M}{[S]} = [E_0] - [ES]</math>

<math>[ES](1 + \frac{K_M}{[S]}) = [E_0]</math>

<math>[ES] = [E_0]\frac{1}{1+\frac{K_M}{[S]}}</math> (3)

下式可以描述该酶促反应的[[速率]]：

<math>\frac{d[P]}{dt} = k_2[ES]</math>  (4)

将 (3) 代入 (4)，分号上下同时乘以[S]得：

<math>\frac{d[P]}{dt} = k_2[E_0]\frac{[S]}{K_M + [S]} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]} </math>
<br />或
<br /><math>V_{0} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]} </math>

该式可通过非线性作图或Lineweaver-Burk（[[双倒数作图]]），Eadie-Hofstee等作图法变换为线性图进行分析。

[[File:MM_equation.png|thumb|用Vmax＝100，K<sub>M</sub>=10绘制的米氏方程的图像。|400px]]

在推导过程中几点需要注意：

*[E<sub>0</sub>]是总的酶的量。反应中酶-底物配合物的量[ES]是极不好测量的，所以式子必须写成[E<sub>0</sub>]表示的形式，因为试验中所用的酶的量是已知的。

*d[P]/dt(V<sub>0</sub>, 反应初速度），是试验中测得的产物生成的初速度，一般是酶促反应在反应开始的几秒钟到几分钟之内的速度，在这段时间内底物的真实浓度几乎和底物最初的浓度相同([S]≈[S<sub>0</sub>])。

*k<sub>2</sub>[E<sub>0</sub>]（Vmax） 是酶促反应在给定的酶的量下的最大速度（当所有的酶都在酶-底物配合物的状态下）。k<sub>2</sub>有时也写为kcat。

== 作用 ==
*米氏常数是酶的特征性物理常数。
*从K<sub>M</sub>可判断酶的专一性和天然底物。
*进行酶活力测定时通常选10K<sub>M</sub>。
*底物浓度较低时，K<sub>M</sub>可判断底物走哪一条代谢途径。

==试验方法==
要测得方程中的''K''<sub>M</sub>和Vmax，需要在酶的量[E<sub>0</sub>]恒定并已知的情况下，在不同的底物浓度[S]下测得反应的初速度V<sub>0</sub>，用非线性作图或线性作图的方法求得''K''<sub>M</sub>和Vmax。

''K''<sub>M</sub>反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。

==参考资料==
{{reflist|2}}

{{酶}}
[[Category:酶动力学]]
[[Category:化学动力学]]
[[Category:常微分方程]]
[[Category:催化]]