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{{infobox enzyme | Name = 氨基环丙烷羧酸氧化酶 | EC_number = 1.14.17.4 | CAS_number = | GO_code = | image = | width = | caption = |Acronym=ACC氧化酶|Systematic_name=1-氨基环丙烷-1-羧酸加氧酶 (乙烯形成)|Other_names=乙烯形成酶}} '''氨基环丙烷羧酸氧化酶'''({{EC number|1.14.17.4}})是一种[[酶]],它可[[催化]]以下化学反应: :1-氨基环丙烷-1-羧酸 + 抗坏血酸 + O<sub>2</sub> <math>\rightleftharpoons</math> 乙烯 + 氰化物 + 脱氢抗坏血酸 + CO<sub>2</sub> + 2 H<sub>2</sub>O 该酶的3种[[底物]]是[[1-氨基环丙烷-1-羧酸]](ACC)、[[抗坏血酸]]和[[氧气]],而其5种产物是[[乙烯]]、[[氰化物]]、[[脱氢抗坏血酸]]、[[二氧化碳]]和[[水]]。 该酶属于[[氧化还原酶]]家族,特别是那些作用于配对供体的酶,以氧气作为[[氧化剂]]并掺入或还原氧。掺入的氧不需要源自以还原的抗坏血酸作为一种供体的氧气 ,并将一个氧原子掺入另一种供体中。该酶类的系统名称是'''1-氨基环丙烷-1-羧酸加氧酶 (乙烯形成)'''。常用的其他名称包括'''ACC氧化酶'''和'''乙烯形成酶'''。 ==结构研究== 截至2007年底,此类酶的两个[[蛋白质三级结构|结构]]已被解析,并具有[[PDB]]登录代码{{PDB link|1W9Y}}和{{PDB link|1WA6}}. ==反应机制== 机理和结构研究支持ACC和氧与位于ACC氧化酶活性位点的铁中心结合。据信,结合的ACC的开环导致乙烯与不稳定的中间体氰基甲酸根离子一起消除,然后氰基甲酸根离子分解为[[氰离子]]和[[二氧化碳]]。氰离子是已知的含铁酶的失活剂,但氰基甲酸根离子中间体被认为在将潜在有毒的氰化物带离ACC氧化酶的活性位点方面发挥着至关重要的作用。最近在浓缩介质中发现氰基甲酸盐是具有弱[[碳-碳键]]的四苯基鏻盐。 ==参考资料== {{reflist}} * {{cite journal | vauthors = Zhang Z, Schofield CJ, Baldwin JE, Thomas P, John P | title = Expression, purification and characterization of 1-aminocyclopropane-1-carboxylate oxidase from tomato in Escherichia coli | journal = Biochem. J. | volume = 307 | pages = 77–85 | pmid = 7717997 | pmc = 1136747 | issue = Pt 1 | year = 1995 | doi = 10.1042/bj3070077 }} * {{cite journal | vauthors = Zhang Z, Barlow JN, Baldwin JE, Schofield CJ | date = 1997 | title = Metal-catalyzed oxidation and mutagenesis studies on the iron(II) binding site of 1-aminocyclopropane-1-carboxylate oxidase | journal = Biochemistry | volume = 36 | pages = 15999–6007 | pmid = 9398335 | doi = 10.1021/bi971823c | issue = 50 }} * {{cite journal | author = Pirrung MC | date = 1999 | title = Ethylene biosynthesis from 1-aminocyclopropanecarboxylic acid | journal = Acc. Chem. Res. | volume = 32 | issue = 8 | pages = 711–718 | doi = 10.1021/ar960003 }} * {{cite journal | vauthors = Charng YY, Chou SJ, Jiaang WT, Chen ST, Yang SF | date = 2001 | title = The catalytic mechanism of 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid oxidase | journal = Arch. Biochem. Biophys. | volume = 385 | pages = 179–85 | pmid = 11361015 | doi = 10.1006/abbi.2000.2138 | issue = 1 }} * {{cite journal | vauthors = Thrower JS, ((Blalock R III)), Klinman JP | date = 2001 | title = Steady-state kinetics of substrate binding and iron release in tomato ACC oxidase | journal = Biochemistry | volume = 40 | pages = 9717–24 | pmid = 11583172 | doi = 10.1021/bi010329c | issue = 32 }} * {{cite journal | vauthors = Pirrung MC, Kaiser LM, Chen J | title = Purification and properties of the apple fruit ethylene-forming enzyme | journal = Biochemistry | volume = 32 | issue = 29 | pages = 7445–50 |date=July 1993 | pmid = 8338842 | doi = 10.1021/bi00080a015 }} * {{cite journal | vauthors = Murphy LJ, Robertson KN, Harroun SG, Brosseau CL, Werner-Zwanziger U, Moilanen J, Tuononen HM, Clyburne JA | title = A simple complex on the verge of breakdown: isolation of the elusive cyanoformate ion | journal = Science | volume = 344 | issue = 6179 | pages = 75–8 | year = 2014 | pmid = 24700853 | doi = 10.1126/science.1250808 | bibcode = 2014Sci...344...75M | s2cid = 37086909 | url = http://urn.fi/URN:NBN:fi:jyu-201511263834 }} {{双加氧酶类}} {{酶}} [[Category:EC 1.14.17]] [[Category:已知结构的酶]]
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